脫落酸（Abscisic acid，ABA）作為主要的植物激素之一，參與植物的生長(zhǎng)發(fā)育與各種生物和非生物脅迫應(yīng)對(duì)過(guò)程。在不良環(huán)境脅迫下，植物細(xì)胞中的ABA含量增多，是植物感受和應(yīng)對(duì)外界環(huán)境的信號(hào)。因此，通過(guò)對(duì)ABA信號(hào)轉(zhuǎn)導(dǎo)通路分子機(jī)理的探索和研究，有望進(jìn)一步發(fā)掘相關(guān)功能基因，培育出抗旱耐鹽等優(yōu)良性狀的作物。中國(guó)遺傳與發(fā)育生物學(xué)研究所研究員謝旗研究組和西班牙Pedro L. Rodriguez實(shí)驗(yàn)室的前期研究分別發(fā)現(xiàn)，參與內(nèi)膜運(yùn)輸途徑的ESCRTs（Endosome Sorting Complex Required for Transports）復(fù)合體組分VPS23A和FYVE1/FREE1，通過(guò)識(shí)別ABA受體PYL4，能夠介導(dǎo)ABA受體進(jìn)入內(nèi)膜運(yùn)輸途徑，從而進(jìn)入液泡中進(jìn)行降解，影響ABA受體的定位和蛋白穩(wěn)定性（Belda-Palazon et al.， 2016； Yu et al.， 2016）。在研究VPS23A參與調(diào)控ABA信號(hào)途徑的過(guò)程中，謝旗研究組發(fā)現(xiàn)ABA處理也影響VPS23A的穩(wěn)定性，從而啟動(dòng)植物ESCRT復(fù)合體組分蛋白穩(wěn)定性這一領(lǐng)域的研究。

謝旗研究組發(fā)現(xiàn)VPS23A能夠通過(guò)26S蛋白酶體途徑降解，且其能夠被K48位連接的泛素鏈修飾。K48位連接的泛素鏈修飾導(dǎo)致被修飾蛋白進(jìn)入26S蛋白酶體途徑進(jìn)行降解。通過(guò)IP/LC-MS-MS的方法，鑒定到一個(gè)與VPS23A互作的候選蛋白XBAT35。XBAT35是一個(gè)RING類(lèi)型的E3泛素連接酶，它能夠與VPS23A相互作用。xbat35突變體在子葉變綠和根長(zhǎng)生長(zhǎng)方面表現(xiàn)出對(duì)ABA不敏感的表型，且在干旱處理下，植株存活率下降；這與vps23a突變體的表型相反，暗示著XBAT35作為一個(gè)E3泛素連接酶可能通過(guò)泛素化修飾而負(fù)調(diào)控VPS23A蛋白穩(wěn)定性。一系列生化實(shí)驗(yàn)證明，XBAT35的確能夠促進(jìn)VPS23A蛋白的降解，且XBAT35能夠直接介導(dǎo)VPS23A的K48連接的泛素鏈修飾。因此，VPS23A是XBAT35的一個(gè)降解型泛素底物蛋白。進(jìn)一步實(shí)驗(yàn)表明，ABA促進(jìn)XBAT35對(duì)VPS23A的降解作用，從而釋放VPS23A對(duì)PYL4蛋白的抑制作用，幫助植物激活A(yù)BA信號(hào)通路以應(yīng)對(duì)外界環(huán)境脅迫。該研究進(jìn)一步闡明ESCRT復(fù)合體在ABA信號(hào)接收中的響應(yīng)和調(diào)控機(jī)制，并揭示植物中兩條主要的蛋白降解途徑，包括ESCRT復(fù)合體參與的內(nèi)膜運(yùn)輸降解途徑和泛素蛋白酶體降解途徑，如何通過(guò)影響ABA受體的蛋白水平而精細(xì)調(diào)節(jié)ABA信號(hào)的激活和去激活的分子機(jī)理。